糖量子本身的复杂的性和大多N-glycoproteins低体现平行让对N-glycosylation组成部分的的表现的叙说设计方案很困难。在加测低丰度的N糖基化装饰核球核淀粉酶或肽段时，在这其中掺入广泛未装饰的核球核淀粉酶肽断，这很轻松将低丰度的糖基化装饰核球核淀粉酶肽段的信息修饰。凝素亲和法是迄今为止糖核球核淀粉酶质组学中应用软件最广泛泛的剥离聚集方式 。凝集素（lectin）都是类糖配合核球核淀粉酶质，能专情设别另一专项 组成部分的的单糖或聚糖中当前的糖基队列而与之配合，它与糖链可逆反应非共价配合，糖核球核淀粉酶或糖肽被凝集素阻止后来，一般性用当前的单糖经过相互竞争配合凝集素将糖核球核淀粉酶或糖肽冲洗掉下。 膳食纤维质过酶解后根据凝集素（lectin）生物富集N-糖基化肽段，那么用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中去除无线连接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该治理 让Asn大原子核结构量增大2.9890Da。第三用高精确LC-MS质谱仪检测工具脱糖后的肽段，可以通过检索系统资料库，核定脱糖后大原子核结构量两者之间理论知识大原子核结构量的转变 及糖基化淡化肽段的字段，最终得以知道该膳食纤维质的N-糖基化位点。N-糖基化位点知道时候，再根据label-free的方式对其参与一定量介绍。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031